梦到解生物方程，梦到生物课
其实梦到解生物方程的问题并不复杂，但是又很多的朋友都不太了解梦到生物课，因此呢，今天小编就来为大家分享梦到解生物方程的一些知识，希望可以帮助到大家，下面我们一起来看看这个问题的分析吧！
本文目录
呼吸作用过程：有机物+氧
(通过线粒体)→二氧化碳+水+能量
呼吸作用公式：C₆H₁₂O₆+6H₂O+6O₂-------6CO₂+12H₂O+能量
细胞呼吸是生物界最基本的异化作用，通过氧化分解有机物释放能量，为生物体生命活动提供直接能源物质——ATP。
细胞呼吸按着是否需要氧气的参与分为有氧呼吸和无氧呼吸两种方式，但有的生物或组织可进行有氧呼吸，也可进行无氧呼吸，还可同时进行有氧呼吸和无氧呼吸，如酵母菌等。
扩展资料：
将自身有机物分解成无机物归还到无机环境并释放能量的过程叫异化作用。
异化作用的实质是生物体内的大分子，包括蛋白质、脂类和糖类被氧化并在氧化过程中放出能量。
能量中的部分为ADP转化为ATP的反应吸收，并由ATP作为储能物质供其他需要。
同化作用就是把非己变成自己；异化正好相反把自己变成非己。
同化作用是新陈代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
1．直链肽链中氨基酸数、肽链数、肽键数和失去水分子数的关系肽键数＝失去水分子数＝氨基酸数－肽链数 2．蛋白质中游离氨基或羧基数的计算
(1)至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数
(2)游离氨基或羧基数目＝肽链数＋R基中含有的氨基或羧基数 3．蛋白质中含有N、O原子数的计算
(1)N原子数＝肽键数＋肽链数＋R基上的N原子数＝各氨基酸中N原子总数
(2)O原子数＝肽键数＋2×肽链数＋R基上的O原子数＝各氨基酸中O原子总数－脱去水分子数 4．蛋白质相对分子质量的计算蛋白质相对分子质量＝氨基酸数目×氨基酸的平均相对分子质量－脱去水分子数×18,注意环状和—S—S—键的特殊情况. 5．氨基酸与相应DNA、RNA片段中碱基数目之间的关系 DNA
(基因)mRNA蛋白质
(性状)碱基数6∶碱基数3∶氨基酸数1 mRNA为单链,DNA为双链,故DNA∶RNA
(碱基数)＝2∶1；而mRNA上每相邻的3个碱基决定1个氨基酸,故碱基与氨基酸为3∶1的关系.特别提醒若已知DNA、mRNA中碱基数求氨基酸数,一般用关键词“最多”；若已知氨基酸数求DNA、mRNA中碱基数,则一般用关键词“至少”,原因是该计算过程中都不考虑终止密码子的问题.
代谢通量中生物量的总方程：
若系统中速率的总个数为n（包括交换速率），计量矩阵的秩为r，则待解问题的自由度为F= n-r
若实验测得速率个数与自由度相等，则代谢系统为确定系统
若实验测得速率个数大于自由度，代谢系统为超定系统
若实验测得速率个数小于自由度，代谢系统为未定系统
对于确定系统和超定系统的应用，主要是由实验测得的胞外速率计算出胞内代谢通量分布，从而从更深的层次了解细胞所处的生理状态，常称为代谢通量分析。
米氏方程
v＝Vmax[S]/（Km+[S],这个方程称为Michaelis-Menten方程,是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的,其中 Km值称为米氏常数,Vmax是酶被底物饱和时的反应速度,[S]为底物浓度.由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度,单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关.可用Km的值鉴别不同的酶.当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值.在曲线的这个区域,酶几乎被底物饱和,反应相对于底物S是个零级反应.就是说再增加底物对反应速度没有什么影响.反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax.对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n.对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
n（饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES]
速度常数k等于催化常数k cat,k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数.饱和时,所有的E都是以ES存在.方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝k cat [E]total.从中得出：k cat＝Vmax/ [E]total.k cat的单位是s－
1.催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢.
米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度.这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明,通过计算可得n＝Vmax/2.
Km和Vmax的意义
①当ν=Vmax/2时,Km=[S].因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度.
②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks.因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大；反之,则越小.
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时,ν=（Vmax/Km）[S],反应为一级反应,即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时,反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应.
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值,来判断是否为不同的酶.
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物.
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时,ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度.
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时,可计算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数.
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法.
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